Científicos de la UNC realizaron estudios sobre la estructura de agregados proteicos potencialmente tóxicos en la enfermedad. Es un aporte relevante.
Mría Soledad Celej (39) y José Ignacio Gallea (28) son dos científicos cordobeses, de la Universidad Nacional de Córdoba (UNC) que investigan en la Facultad de Ciencias Químicas, desde hace algunos años, cómo se interrelacionan las proteínas involucradas en el Parkinson, un mal que en el mundo afecta a unas seis millones de personas y, en la Argentina, a cerca de 70 mil.
Los estudios, recientemente publicados en la revista científica Journal of Biological Chemistry ( JBC ), son un aporte al estudio de esta enfermedad, desde la ciencia básica, la biofísica y la biología molecular. Es decir que es una pieza más en el rompecabezas que supone conocer el mecanismo que opera en estas patologías. La investigación, además, puede servir para el eventual desarrollo de fármacos.
La investigación es parte de la tesis de doctorado de Gallea, becario del Conicet, cuya directora de tesis es Celej, investigadora del Conicet y profesora de la Facultad de Ciencias Químicas de la UNC. Ambos trabajan en el área de Biofísica en el departamento de Química Biológica (Ciquibic).
Los científicos estudiaron la adquisición de estructuras anómalas de proteína vinculada al Parkinson. Celej explicó que, para cumplir su función, las proteínas tienen que adoptar una estructura o forma tridimensional determinada, se tiene que plegar.
“Cuando hay un problema de plegamiento, la célula tiene herramientas para tratar de corregir ese plegamiento anómalo. Cuando una proteína no puede adoptar ese arreglo tridimensional, la célula la degrada, trata de deshacerse de ella”, indicó. Cuando no ocurre y se empiezan a acumular esas proteínas mal plegadas se generan patologías que se conocen como agregopatías, muchas son neurodegenerativas, como el Alzheimer, “el mal de la vaca loca” o el Parkinson.
“La proteína con la que trabajamos está vinculada a la patología del Parkinson, es la proteína alfa sinucleína”, subrayó Celej, una de las investigadoras que figura en el listado de científicos repatriados. Regresó de Alemania en 2008.
En la investigación, que se realizó con fondos nacionales y algunos aportes internacionales, se estudiaron aspectos estructurales in vitro .
“Sabíamos que en este arreglo tridimensional que tienen las proteínas hay distintas formas. Unas son tipo cintas y otras son tipo hélices. Sabíamos que estas especies de proteína agregada prefibrilar que se llaman oligómeros tienen parte de su estructura en forma de cintas con una disposición antiparalela. Unas tienen una orientación y otras, otras. Pero no sabíamos qué regiones de las proteínas podían estar interrelacionándose entre sí en estos agregados prefibrilares, que son más tóxicos en estas enfermedades, no sólo en el Parkinson”, remarcó Celej.
Información valiosa
Durante el proceso se realizó un mapeo de las proteínas. “Para estas patologías no se sabe en realidad cuál sería el mecanismo de acción, por qué se estarían muriendo células en esas regiones del cerebro y cómo funciona. Se encuentran este tipo de agregados de proteínas fibrilares pero no se sabe muy bien por qué se agregan”, explicó Gallea. Y agregó: “Lo novedoso es que aportamos información estructural de estos agregados prefibrilares potencialmente tóxicos”.
La investigación postula regiones específicas en la proteína que serían las que estarían estableciendo interacciones, lo que estaría aportando información clave para el eventual desarrollo de medicación específica.”Identificamos regiones particulares. Eso es novedoso. Hasta ahora no se sabía”, sostienen los investigadores.
El trabajo fue publicado en JBC , fundada en 1905 por la Sociedad Americana de Bioquímica y Biología Molecular.
Fuente: La Voz del Interior