Becaria doctoral de CONICET
Directora: Marta E. Hallak
E-Mail: lbonnet@fcq.unc.edu.ar
Tema de Tesis
Efecto de la arginilación postraducción en la función de proteínas sustrato
Las modificaciones postraducción de las proteínas inducen una gran variedad de cambios estructurales y funcionales y además constituyen un mecanismo esencial de regulación de su actividad biológica. Entre estas modificaciones, se encuentra la arginilación postraducción de proteínas, cuya reacción está catalizada por la enzima arginil-ARNt-proteína transferasa (Ate1). Esta enzima es capaz de mediar la unión covalente, a partir del arginil-ARNt, de un residuo de arginina a proteínas sustrato que poseen ácido glutámico, ácido aspártico o cisteína en su extremo N-terminal. La arginilación postraducción fue inicialmente postulada como un paso de señalamiento de proteínas a ser degradas por la vía proteosomal dependiente de ubiquitina. Sin embargo, estudios posteriores en diversos sistemas biológicos han demostrado su implicancia en la regulación de la embriogénesis, el envejecimiento, el estrés y shock térmico, los procesos regenerativos, y la degradación de proteínas en el músculo esquelético. La identificación de proteínas sustrato de arginilación de relevancia fisiológica junto con estudios desarrollados en ratones deficientes para la expresión de Ate1 permite entrever que esta modificación postraducción es de gran importancia en la vida celular.