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Integrantes

FLORES MARTIN, Jesica

Becaria post-doctoral de FONCyT
Directora: Marta E. Hallak
E-Mail: jflores@fcq.unc.edu.ar

Tema de Posdoctorado

Modificación post-traducción de proteínas: Estudios bioquímicos, moleculares y funcionales de calreticulina arginilada
La arginilación de proteínas consiste en la unión covalente de un residuo arginina al extremo NH2-terminal de proteínas que presentan aminoácidos glutámico o aspártico en dicho extremo. Esta reacción es catalizada por la enzima arginil-ARNt proteína transferasa (Ate1). Se ha postulado a la arginilación en el desempeño de funciones tales como degradación de proteínas regulando su vida media, adhesión y migración celular. Mediante espectrometría de masa se identificaron a varias proteínas sustrato de la arginilación in vitro, entre ellas a calreticulina (CRT), cuya modificación por acción de Ate1 también se evidenció en células en cultivo. Una de las primeras evidencias bioquímicas que ubican a CRT fuera del RE, donde se expone a la acción de Ate1 citoplasmática, surge de los hallazgos del grupo, CRT arginilada (R-CRT) en el citoplasma celular, como integrante de los gránulos de estrés o localizada en la MP, donde sus funciones, como un nuevo elemento involucrado en la respuesta a estrés y señalización de apoptosis, continúan siendo objeto de nuestros estudios. Considerando las diferentes localizaciones, entornos y condiciones en las cuales encontramos a R-CRT dentro de la célula, este proyecto tiene como objetivo profundizar los estudios que permitan determinar que implicancias funcionales le otorga la modificación por arginilación a CRT.